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微生物的代謝分類
微生物需要碳源(CO2或有機碳)及能源(光或有機物或無機物氧化得到之能源)。微生物的
代謝分類即基於碳源及能源此二基準。
1. 光合生物(Phototrophs)
(1) Photoautotrophs光合自營菌:

2.6 基質(受質)之代謝作用

1. 醣類(碳水化合物)：

經水解作用 厭氣 醣類－－－－－→Glucose－－－→糖酵解作用－－→

好氧性呼吸作用

－→

2.4 微生物 ATP 之產生

至於 ATP 如何產生?如何使 ADP "再充電" 而變為 ATP？。磷酸化作用乃將磷酸根加入一化合物之反應，因此 ADP 也可經磷酸化

作用而形成 ATP，但此時則需要能量的加入，例如可利用細胞分解代謝葡萄糖時所釋出的能量。

ADP 之磷酸化作用，一般有 3 種方法：

（1）基 質 磷 酸 化 作 用 ( 受 質 層 次 磷 酸 化 作 用 )(Substrate level phosphorylation)：此法乃自一化合物移去磷酸根並直接加於 ADP。

2.3 ATP

一莫耳葡萄糖分解可釋出 686 仟卡的能量，若是全部能量立刻釋出，則大部分能量將會形成熱能而消失；如此不但細胞無法利用，而且所產生的 高溫將會使細胞死亡。所幸生物經由演化而具有巧妙的調節機制，將能量 儲於某種特殊的化學物中，當細胞需要能量以進行合成代謝或運動時，再 由此特殊的化學物釋出能量以供利用。擔任此一高能量轉移重要任務的化合物質，最重要的是 ATP (adenine triphosphote；腺核苷三磷酸(三磷酸腺核))。

細胞需要的能量，絕大部分都是由 ATP 供給，故 ATP 是細胞內主要的能量貨幣。細胞中能量可以葡萄糖、肝醣及其他醣類等型式儲藏，當需要 能量時可藉 ATP 由某一個細胞，轉移至另一細胞，因此可將葡萄糖等比作銀行中的存款，而 ATP 則猶如口袋中的現金。

ATP 的構造式係由腺嘌呤、五碳糖(核糖)以及三個磷酸根構成。其中三個磷酸根帶有強電荷，彼此連結一起，此為 ATP 功能上的主要特點。ATP 之所以能達成供能任務，使與連結該三個磷酸根的共價鍵有關，該等共價 鍵是以 "~" 符號代表，通常稱之為 "高能鍵"。高能鍵易於斷裂而釋出能量 (一莫耳約七仟卡)，此量在細胞中足以推動許多吸能反應。

在實驗室中，當 ATP 水解時，其分子中的第三磷酸根會被移除而形成腺核甘二磷酸(二磷酸腺核)(adenine diphosphate；簡稱 ADP)，此時會釋出能量：

2.1 化學反應與能量：

人體的活動需要能量供應，其他所有生物亦復如此。人們即便在睡眠中， 仍要消耗能量以維持心臟的搏動以及呼吸運動等，這些能量，係來自所攝 入的食物。至於被食的動物或植物，其能量則直接或間接的來自太陽輻射 能。太陽能如何由植物將之轉變為儲於食物中的化學能?細胞又如何將食物中的能量釋放出來?凡此皆與細胞的兩大主要機能：光合作用與呼吸作用有關。生物界中，凡是能將無機物合成為有機物者，稱為自營生物(autotroph)。不能自行合成有機物必須直接或間接以有機物為食者，稱為異營生物(heterotroph)。

任何物質都或多或少含有能量，當一種物質經由化學反應變為另一種物 質時，通常也隨之而發生能量的變化。依照能量的改變狀況，可將細胞內 的化學變化分為兩類：放能反應與吸能反應。

放能反應(exergonic)是在反應過程中，由高能量物質轉變為低能量物質，此時有能量釋放出來。放能反應通常屬於氧化作用，即反應物與氧化合， 亦即物質被除去氫原子或電子者。例如：生物細胞的呼吸作用為放能反應。

吸能反應(endergonic)則恰好相反，是低能量物質在反應過程中加入能量，轉變為高能量物質。吸能反應常為還原作用，即反應物中的氧原子被除去， 亦即加入氫原子或電子。例如：生物細胞的光合作用為吸能反應。

1.5 酶之主要分類

名稱

催化反應

例：酉每及催化反應

氧化還原酶

1.4 影響酵素作用之因素

酶雖具有高度加速反應速率之能力，但對各種環境因子影響也極脆弱。各種物理或化學因子如溫度、抑制劑及pH 變化等，對酶活性可能引起銳減，甚或破壞。有些酶更為敏感，輕微之環境變化即導致抑制作用。

（1）溫度酵素的作用會受外界溫度的影響，由酵素所催化的反應，可以由於

溫度的升高而加快，但溫度升高有一定限度，可知溫度每升高 10°C，反應速度幾乎倍增，但至約 40°C 時便迅速下降。溫度高時，酵素分子便會震動，因而使維持其三級構造的氫鍵及其他力量遭致破壞。分子經此途徑失去其立體結構之特性者，叫做變性(denature)。少數發生變性的酵素在冷卻時會重新恢復其活性，但絕大部分的酵素則永遠不再活動。

（2） pH 值

1.3 酶的特異性

酵素為分子大而且構造複雜的球蛋白，由一個或多個胜肰鏈構成。 太 鏈摺疊而形成溝或袋狀，使基質正好適合位於其中，反應即在此進行，此 部分稱為活化位置(active site)，所謂活化位置指酶表面適於受質分子作用之區域，而活化位置實際僅涉及酶中少數幾個胺基酸而已。

1894 年費雪(Fisher)提出酵素的活化位置理論，並將酵素活化位置與愛質的關係，比喻為鎖與鑰（Key and Key Hole）。酵素與受質問的結合是在活化位置上，酵素與受質緊密配合，因此酶具有一顯著特異性即對受質具 高度專一性，理論上一種酶僅與其特定的一種受質發生反應，而且一種酶 對一受質僅引起一個步驟之化學反應，因此典型細胞可產生各種不同之酶， 以備各化合物之需。近年來，科學家根據對酵素構造的研究，發現酵素的 活化位置，較之鎖上的鑰匙孔要有彈性得多，活化位置可以稍微改變結構 以與其他受質結合，而該其他受質之結構與原受質結構非常的相似。

每一種酶對一受質僅引起一步驟之化學變化，故生物反應過程需要酶 群之間之相互合作，猶如長跑之接力賽。例如：酵母菌將葡萄糖轉變為酒 精及二氧化碳時，整個過程需一系列之 12 個步驟，每一步驟藉不同之酶催化，此等酶構成一酶系統。

廣義而言，酶特異性依酶分子上活化位置之立體構造而定，一活化位置 之特異性甚至可延伸至化合物之特殊光學異構物，即一物質之 L 異構物可適於某酶，但 D 異構物則否，反之亦然。如欲將錯誤之光學異構物置於活化位置，猶如將左手套入右隻手套中。但受質分子一旦妥置於活化位置， 受質即轉呈為產物。而產物便自活化位置釋出，酶則游離，再度與受質結 合，重覆作用。

1.2 酶－基質複合物(Ezyme-substrate complex)

於化學反應中，被酶作用之化合物是謂基質，而後所形成之另一化合物 是謂產物(product)。但酶與基質化合物先結合為酶－基質複合物，而後斷裂分離形成產物。

E

＋ S   －－→

E－S

1.1 酵素；酶(enzyme)

化學反應在開始進行時，通常都要先加入能量，這一加入的能量即稱為 活化能。在實驗室中，活化能常為"熱"；但是在細胞中，許多反應常同時進行，若是加熱，則將影響所有這些反應，而且對細胞亦將有破壞作用。解 決此一問題的方法，是利用酵素(enzyme)。酵素可以暫時與其作用的物質結合，以降低該物質反應時對活化能的需求（催化劑），使反應得以在較低溫 度下迅速進行，至於酵素本身則永遠不會改變，而且可以重複利用。

目前已知的酵素約有 2000 種，每一種酵素可以催化某一特定的化學反應。不同的細胞可以產生不同的酵素，但卻沒有一個細胞能含有所有已知 的酵素。大部分酵素溶於細胞質中，也有的酵素附於某些胞器，例如呼吸 酵素(使乳酸變為 CO₂ 和水)即附於粒線體的內膜上；合成蛋白質的酵素，則為核糖體的一部分。

受酵素作用的物質，稱為基質 (受質)(substrate)，酵素通常以其所作用的物質而名之，例如：蔗糖為基質，蔗糖酉每為酵素的一種，用以分解蔗 糖。

酵素為分子大而且構造複雜的球蛋白，由一個或多個 太鏈構成，稱之 酶蛋白(apoenzyme)，功能為決定化學反應發生的地方。