wanjung1222的部落格

1.3 酶的特異性

酵素為分子大而且構造複雜的球蛋白，由一個或多個胜肰鏈構成。 太 鏈摺疊而形成溝或袋狀，使基質正好適合位於其中，反應即在此進行，此 部分稱為活化位置(active site)，所謂活化位置指酶表面適於受質分子作用之區域，而活化位置實際僅涉及酶中少數幾個胺基酸而已。

1894 年費雪(Fisher)提出酵素的活化位置理論，並將酵素活化位置與愛質的關係，比喻為鎖與鑰（Key and Key Hole）。酵素與受質問的結合是在活化位置上，酵素與受質緊密配合，因此酶具有一顯著特異性即對受質具 高度專一性，理論上一種酶僅與其特定的一種受質發生反應，而且一種酶 對一受質僅引起一個步驟之化學反應，因此典型細胞可產生各種不同之酶， 以備各化合物之需。近年來，科學家根據對酵素構造的研究，發現酵素的 活化位置，較之鎖上的鑰匙孔要有彈性得多，活化位置可以稍微改變結構 以與其他受質結合，而該其他受質之結構與原受質結構非常的相似。

每一種酶對一受質僅引起一步驟之化學變化，故生物反應過程需要酶 群之間之相互合作，猶如長跑之接力賽。例如：酵母菌將葡萄糖轉變為酒 精及二氧化碳時，整個過程需一系列之 12 個步驟，每一步驟藉不同之酶催化，此等酶構成一酶系統。

廣義而言，酶特異性依酶分子上活化位置之立體構造而定，一活化位置 之特異性甚至可延伸至化合物之特殊光學異構物，即一物質之 L 異構物可適於某酶，但 D 異構物則否，反之亦然。如欲將錯誤之光學異構物置於活化位置，猶如將左手套入右隻手套中。但受質分子一旦妥置於活化位置， 受質即轉呈為產物。而產物便自活化位置釋出，酶則游離，再度與受質結 合，重覆作用。